ENZIM dan KOENZIM
Disusun Oleh : Mega Sirnawati MPd
Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.
Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.
1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.
2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.
Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas, diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.
Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.
1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.
2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.
Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas, diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.
Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk reaksi-reaksi kimia didalam sistem biologi. Katalisator mempercepat reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai. Enzim adalah katalisator protein untuk reaksi-reaksi kimia pasa sistem biologi. sebagian besar reaksi tersebut tidak dikatalis oleh enzim.
Berbeda dengan katalisator nonprotein (H+, OH-, atau ion-ion logam), tiap-tiap enzim mengkatalisis sejumlah kecil reaksi, kerapkali hanya satu. Jadi enzim adalah katalisator yang reaksi-spesifik karena semua reaksi biokimia perlu dikatalis oleh enzim, harus terdapat banyak jenis enzim. Sebenarnya untuk hampir setiap senyawa organik, terdapat satu enzim pada beberapa organisme hidup yang mampu bereaksi dengan dan mengkatalisis beberapa perubahan kimia.
Walaupun aktivitas katalik enzim dahulu diduga hanya diperlihatkan oleh sel-sel yang utuh (karena itu istilah en-zyme, yaitu, “dalam ragi”), sebagian besar enzim dapat diekstraksi dari sel tanpa kehilangan aktivitas biologik (katalik)nya. Oleh karena itu, enzim dapt diselidiki diluar sel hidup. Ekstrak yang mengandung enzim dipakai pada penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan pengaturanya, struktur dan mekanisme kerja enzim dan malahan sebagai katalisator dalam industri pada sintetis senyawa-senyawa yang biologis aktif seperti hormon dan obat-obatan. Karena kadar enzim serum manusia pada keadaan patologik tertentu dapat mengalami perubahan yang nyata, pemerikasaan kadar enzim serum merupakan suatu alay diagnostik yang penting bagi dokter.
Reaksi-reaksi seperti hidrolisa dan oxidasi berlangsung sangat cepat didalam sel-sel hidup pada pH kira-kira netral dan pada suhu tubuh. Ini dapat terjadi karena adanya enzim. Enzim disintesa di dalam sel, tetapi setelah diextraksi diluar sel masih mempunyai aktivitas.
Enzim bekerja sangat sfesifik. Suatu enzim hanya dapat mengatalisa beberapa reaksi, malahan seringkali hanya satu reaksi saja. Ini merupakan salah satu sifat penting enzim.
Ada segolongan enzim yang dapat mengatalisa jenis reaksi yang sama, misalnya memindahkan fosfat, oxidasi-reduksi, dan sebagainya. Oleh karena itu ada suatu kespesifikan (specificity).
Berbeda dengan katalisator nonprotein (H+, OH-, atau ion-ion logam), tiap-tiap enzim mengkatalisis sejumlah kecil reaksi, kerapkali hanya satu. Jadi enzim adalah katalisator yang reaksi-spesifik karena semua reaksi biokimia perlu dikatalis oleh enzim, harus terdapat banyak jenis enzim. Sebenarnya untuk hampir setiap senyawa organik, terdapat satu enzim pada beberapa organisme hidup yang mampu bereaksi dengan dan mengkatalisis beberapa perubahan kimia.
Walaupun aktivitas katalik enzim dahulu diduga hanya diperlihatkan oleh sel-sel yang utuh (karena itu istilah en-zyme, yaitu, “dalam ragi”), sebagian besar enzim dapat diekstraksi dari sel tanpa kehilangan aktivitas biologik (katalik)nya. Oleh karena itu, enzim dapt diselidiki diluar sel hidup. Ekstrak yang mengandung enzim dipakai pada penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan pengaturanya, struktur dan mekanisme kerja enzim dan malahan sebagai katalisator dalam industri pada sintetis senyawa-senyawa yang biologis aktif seperti hormon dan obat-obatan. Karena kadar enzim serum manusia pada keadaan patologik tertentu dapat mengalami perubahan yang nyata, pemerikasaan kadar enzim serum merupakan suatu alay diagnostik yang penting bagi dokter.
Reaksi-reaksi seperti hidrolisa dan oxidasi berlangsung sangat cepat didalam sel-sel hidup pada pH kira-kira netral dan pada suhu tubuh. Ini dapat terjadi karena adanya enzim. Enzim disintesa di dalam sel, tetapi setelah diextraksi diluar sel masih mempunyai aktivitas.
Enzim bekerja sangat sfesifik. Suatu enzim hanya dapat mengatalisa beberapa reaksi, malahan seringkali hanya satu reaksi saja. Ini merupakan salah satu sifat penting enzim.
Ada segolongan enzim yang dapat mengatalisa jenis reaksi yang sama, misalnya memindahkan fosfat, oxidasi-reduksi, dan sebagainya. Oleh karena itu ada suatu kespesifikan (specificity).
Kespesifikan enzim dapat dibedakan dalam :
1. Kespesifikan Optik
Dengan kekecualian epimerase (rasemase), yang saling mengubah isomer-isomer optik, enzim umumnya menunjukan kespesifikan optik absolut untuk paling sedikit sebagian dari molekul substrat. Misalnya maltase dapat mengkatalisa hidrolisa α-glukosida, akan tetapi tidak dapat bekerja terhadap β-glukosida. Enzim yang bekerja terhadap D-karbohidrat tidak dapat mengkatalisa L-karbohidrat, begitu pula dengan enzim-enzim yang mengkatalisa asam L-amino tidak dapat mengkatalisa asam D-amino.
Kespesifikan optik dapat meluaskesuatu bagian molekul substrat atau ke substrat keseluruhanya. Glikosidase merupakan contoh dari dua hal yang ekstrim ini. Enzim-enzim ini yang mengkatalisis hidrolisis ikatan gliosida antara gula dan alkohol, sangat spesifikuntuk bagian gula dan untuk ikatan (alfa atau beta), tetapi relatif nonspesifik untuk bagian alkohol atau glikogen.
2. Kespesifikan Gugus
Suatu enzim hanya dapat bekerja terhadap gugus yang khas, misalnya glikosidase terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsinterhadap ikatan peptida, sedangkan esterasa terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsin terhasap ikatan peptida, sedangkan esterase terhadap ikatan ester. Akan tetapi, dalam pembatasan ini sejumlah besar substrat dapat diolah, jadi, misalnya, pengurangan jumlah enzim pencernaan yang mungkin sebaliknya dibutuhkan.
Enzim-enzim tertentu menunjukan kespesifikan gugus yang lebih tinggi. Kamotripsin, terutama menghidrolisa ikatan peptida dimana gugus karboksilnya berasal dari asam-asam amino fenilalanin, tirosin atau triptofan. Karboksipeptidase dan amino peptidase memecahkan asam amino masing-masing dari ujung karboksil atau amino rantai polipeptida.
1. Kespesifikan Optik
Dengan kekecualian epimerase (rasemase), yang saling mengubah isomer-isomer optik, enzim umumnya menunjukan kespesifikan optik absolut untuk paling sedikit sebagian dari molekul substrat. Misalnya maltase dapat mengkatalisa hidrolisa α-glukosida, akan tetapi tidak dapat bekerja terhadap β-glukosida. Enzim yang bekerja terhadap D-karbohidrat tidak dapat mengkatalisa L-karbohidrat, begitu pula dengan enzim-enzim yang mengkatalisa asam L-amino tidak dapat mengkatalisa asam D-amino.
Kespesifikan optik dapat meluaskesuatu bagian molekul substrat atau ke substrat keseluruhanya. Glikosidase merupakan contoh dari dua hal yang ekstrim ini. Enzim-enzim ini yang mengkatalisis hidrolisis ikatan gliosida antara gula dan alkohol, sangat spesifikuntuk bagian gula dan untuk ikatan (alfa atau beta), tetapi relatif nonspesifik untuk bagian alkohol atau glikogen.
2. Kespesifikan Gugus
Suatu enzim hanya dapat bekerja terhadap gugus yang khas, misalnya glikosidase terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsinterhadap ikatan peptida, sedangkan esterasa terhadap gugus alkohol, pepsin dan tripsin terhasap ikatan peptida, sedangkan esterase terhadap ikatan ester. Akan tetapi, dalam pembatasan ini sejumlah besar substrat dapat diolah, jadi, misalnya, pengurangan jumlah enzim pencernaan yang mungkin sebaliknya dibutuhkan.
Enzim-enzim tertentu menunjukan kespesifikan gugus yang lebih tinggi. Kamotripsin, terutama menghidrolisa ikatan peptida dimana gugus karboksilnya berasal dari asam-asam amino fenilalanin, tirosin atau triptofan. Karboksipeptidase dan amino peptidase memecahkan asam amino masing-masing dari ujung karboksil atau amino rantai polipeptida.
Sifat-sifat enzim Sebagai suatu bahan yang penting dalam metabolisme, enzim memiliki sifat-sebagai berikut: kerja enzim bersifat spesifik/khusus, artinya bahwa satu enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat enzim bekerja pada suhu tertentu enzim berkerja pada derajat keasaman (pH) tertentu kerja enzim dapat bolak-balik, artinya selain dapat memecah substrat juga dapat membentuk substrat dari penyusunnya.
III. FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI ENZIM
Hal-hal yang dapat mempengaruhi kerja enzim di antaranya adalah:
- suhu
- derajat keasaman (pH)
- konsentrasi enzim
- jenis substrat
- penimbunan hasil akhir pengaruh
- aktivator/penggiat
- pengaruh inhibitor/penghambat
Cara Kerja Enzim
http://www.youtube.com/watch?v=QsiT_4xdL44
Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA2. (Lihat Gambar 2.4). Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain.
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.
Cara kerja enzim dapat dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori gembok dan anak kunci, dan teori kecocokan yang terinduksi.
a. Teori gembok dan anak kunci (Lock and key theory)
Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks, seperti kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan produk serta membebaskan enzim.
b. Teori kecocokan yang terinduksi (Induced fit theory)
Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupi substrat membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.
a. Teori gembok dan anak kunci (Lock and key theory)
Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks, seperti kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan produk serta membebaskan enzim.
b. Teori kecocokan yang terinduksi (Induced fit theory)
Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupi substrat membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.
http://biologi.blogsome.com/2011/08/16/enzim/
Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat.
Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.
Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau donor dari gugus kimia, seperti ATP (Adenosin Tri Phosfat).
Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik kecil yang merupakan bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, larut dalam air dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim. Koenzim yang membentuk ikatan sangat erat baik secara kovalen maupun non kovalen dengan apoenzim di sebut gugus prostetik. Koenzim memiliki fungsi aktif sebagai katalisator yang dapat meningkatkan kemampuan katalitik suatu enzim. Selain itu koenzim juga berfungsi untuk menentukan sifat dari suatu reaksi dan dapat bertindak sebagai transpor elektron dari satu enzim ke enzim yang lain.
Contoh koenzim adalah NADH, NADP dan adenosin trifosfat. Koenzim merupakan komponen penting dari enzim yang diperlukan untuk setiap reaksi metabolisme dalam tubuh.
Koenzim sering di identikan sebagai vitamin karena banyak koenzim ditemukan dalam bentuk derivat vitamin B seperti Niacin, Tiamin, Riboflavin, dl. Koenzim berikatan dengan enzim membentuk holoenzim. Koenzim juga membentuk molekul lain dalam sel yang menjadi sumber energi Sel. Energi sell dibutuhkan molekul-molekul sel untuk melakukan fungsi-fungsi khusus. Contoh dari salah satu fungsi koenzim bagi tubuh adalah retensi memori. Tanpa koenzim, tubuh manusia tidak bekerja dan semua proses sel berhenti.
Koenzim dan hubungannya dengan beberapa vitamin :
1. Koenzim: molekul organic kecil, tahan terhadap panas yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialysis. Contoh: NAD, NADP, ATP.
2. Vitamin: golongan senyawa kimia yang terdapat dalam jumlah kecil makanan tetapi mempunyai arti penting, sebab jika kekurangan vitamin maka akan menimbulkan penyakit seperti beri-beri, skorbut, rabun senja, dan lain-lain.
3. Hubungan keduanya adalah beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin tertentu. Pada koenzim tertentu molekul vitamin menjadi bagian dari molekul tersebut. contohnya ada 9, salah satumya Niasin. Niasin adalah nama vitamin yang beberapa molekul nikotinamida/asam nikotinat. Niasin terdapat dalam jaringan hewan maupun tumbuhan. Daging adalah bahan makanan yang mengandung banyak niasin. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+ atau NADP+ yang merupakan koenzim. Penting dalam metabolisme sel.
DAFTAR KEPUSTAKAAN
- Champe P C PhD , Harvey R A PhD. Lippincott’s Illustrated Reviews:
Biochemistry 2nd .1994 : 47-60
- Lehninger A, Nelson D , Cox M M .Principles of Biochemistry 2nd 1993 : 198-236
- Murray R K, et al. Harper’s Biochemistry 25th ed. Appleton & Lange. America 2000 : 67-113
- Stryer L .1995. Biochemistry 4th : 181-237
- Penuntun Praktikum Biokimia 1976. Edisi 4. Biokimia FK-UI. Jakarta ;.
98-112
- BIOKIMIA” Eksperimen Laboratorium”. Penerbit Widya Medika. 2000. Bagian Biokimia FK-UI. Jakarta; 50-65.
http://biologi.blogsome.com/2011/08/16/enzim/
http://biologimediacentre.com/enzim/
http://biologibig.blogspot.com/2012/12/enzim-dan-koenzim.html
http://www.kamusq.com/2012/09/koenzim-adalah-pengertian-dan-definisi.html
Tidak ada komentar:
Posting Komentar